Il collagene, una proteina presente nelle ossa e nel tessuto connettivo, è stato trovato in fossili di dinosauri risalenti a 195 milioni di anni fa. Questa scoperta sembra impossibile dato che la tipica emivita dei legami peptidici, che collegano le proteine tra loro, è di soli 500 anni circa. Secondo un articolo pubblicato su ACS Central Science, [1] i ricercatori del MIT hanno trovato una spiegazione per questa straordinaria conservazione.
Struttura resistente all’acqua
Il team del MIT ha rivelato che la struttura unica del collagene fornisce resistenza alle molecole d’acqua che normalmente romperebbero i legami peptidici attraverso un processo chiamato idrolisi. Secondo Ronald Raines, professore di chimica al MIT, il loro studio mostra che l’interazione a livello atomico nel collagene impedisce all’acqua di attaccare questi legami, sfidando ciò che ci si aspetta dai normali legami peptidici, che si degradano nel giro di secoli. Questa interazione crea una barriera, proteggendo il collagene dall’acqua e garantendone la stabilità.
Prova sperimentale
I ricercatori hanno creato due modelli di collagene, uno che imita la sua struttura abituale e un’altra forma alterata. Hanno osservato che quando veniva mantenuta la tipica struttura a tripla elica, l’acqua non riusciva a rompere i legami peptidici.
Tuttavia, nella sua forma alterata, le molecole d’acqua degradavano con successo la proteina. Questa struttura molecolare, che coinvolge la condivisione di elettroni, è fondamentale per la longevità del collagene.
Nuove prospettive sulla conservazione dei fossili
Mentre le teorie precedenti suggerivano che la disidratazione potesse essere responsabile della conservazione del collagene, Raines sostiene che devono esserci meccanismi a livello molecolare all’opera per una sopravvivenza a lungo termine.
Questa ricerca porta nuove intuizioni su come le proteine antiche potessero sopravvivere per milioni di anni, offrendo uno sguardo affascinante sulla resilienza molecolare del collagene attraverso il tempo geologico.
