L’amiloide è una struttura proteica, relativamente diffusa in natura, in grado di moltiplicarsi e proprio per questo è stata considerata per lungo tempo come un’aberrazione biologica. Queste sostanze, inoltre, sono causa di diverse malattie tra cui l’amiloidosi e i morbi di Alzheimer, Parkinson e Creutzfeldt-Jakob. Di recente gli scienziati hanno scoperto che questa sostanza si presenta con blocchi strutturali in un’ampia gamma di forme di vita: batteri, lieviti e anche esseri umani.
Molte conoscenze sono state ottenute sugli amiloide negli ultimi anni ma una sola proprietà non era mai stata confermata: l’autoreplicazione.
Ci sono riusciti, tramite un esperimento, Roland Riek e il suo assistente sior Jason Greenwald, del Laboratorio di Chimica Fisica del Politecnico federale di Zurigo. I ricercatori hanno scoperto che gli amiloidi possono servire come modello chimico per la sintesi di peptidi corti: “Questa capacità si applica potenzialmente anche all’amiloide stesso, il che significa che le molecole possono auto-replicarsi”, dichiara Riek.
Questa scoperta lascia intendere che gli stessi amiloidi abbiano giocato un ruolo non marginale ma fondamentale per quanto riguarda la nascita della vita sulla Terra.
Secondo gli stessi ricercatori, l’amiloide stesso avrebbe giocato un ruolo, in tal senso, più fondamentale dello stesso RNA, l’acido ribonucleico ritenuto il protagonista sostanzialmente unico della nascita della vita nella zuppa primordiale.
Riek e colleghi sono convinti di questo per due motivi principali: innanzitutto l’RNA è molto più grande e complesso ed è quindi più difficile che si sia formato da solo in condizioni prebiotiche. E in secondo luogo gli aminoacidi stessi risultano più stabili dei polimeri che compongono l’acido nucleico e in generale hanno una vita più semplice.
È probabile, dunque, secondo lo stesso Riek, che a innescare la vita sulla Terra siano stati fenomeni molecolari multipli e non solo uno.
Fonti e approfondimenti
- A protein that self-replicates | ETH Zurich (IA)
- A prebiotic template-directed peptide synthesis based on amyloids | Nature Communications (DOI: 10.1038/s41467-017-02742-3) (IA)
Rispondi